Mnogo puta smo govorili o značaju proteina surutke( whey), hvalili ga na sve moguće načine, ali jako malo pažnje smo posvetili suštini.
Ne zaboravimo, proteine mleka čini – 80% kazein, 20% whey!
Obično se o proteinu surutke razmišlja samo kao o sportskom suplementu, ali istina je da protein surutke mogu koristiti svi uzrasti, kao i svi oni koji žele najbolje za svoj zdravlje, čak i oni koji vode sedanteran način života. Whey protein nije namenjen samo onima koji bi da „nabijaju mišiće“, već je upotrebna vrednost proteina surutke mnogo šira.
Šta čini „životnu iskru“ whey proteina?
To su proteinske frakcije koje čini osnovu whey proteina. Načuli ste da neke od ovih frakcija imaju imuno-stimulatorna svojstva, ali hajmo to detaljnije…
BETA-LAKTOGLOBULIN
„Beta-lakt“ čini 55-65% proteinskih frakcija u „whey“. „Beta-lakt“ sadrži mesta za vezivanje nekih minerala( poput kalcijuma), kao i vitamina rastvornih u mastima, pre svega, vitamina A, D3 i E. Istraživanja pokazuju ulogu u transportu i apsorpciji pomenutih vitamina, a samim tim i njihovo svrsishodnije iskorišćavanje. Novija istraživanja ukazuju na antivirusna svojstva beta-laktoglobulina.
ALFA-LAKTALBUMIN
„Alfa lakt“ čini 15-25% whey proteina, bogat je naročito amino kiselinama – lizinom, leucinom, treoninom, triptofanom i cisteinom. „Alfa-lakt“ se najbrže vari od svih proteinskih frakcija whey, tako da je osnova „formula za odojčad“( zamene za majčino mleko), isto tako se koristi i kao izvor proteina kod bolesnika koji brzo „gube proteine“ usled bolesti bubrega ili pak ozbiljnijih bolesti digestivnog trakta. „Alfa-lakt“ se zbog bogatstva cisteinom, i uz dovoljno prisustvo glutamina i glicina( sadržani u whey) smatra važnim u produkciji glutationa, „master-antioksidanta“ u našem telu, otuda i anti-kancer svojstva koja se pripisuju whey proteinu. Bolji i svrsishodiji imuni odgovor, borba protiv slobodnih radikala, bolji oporavak od napornih treninga su rezultat svojstava whey proteina i pomenute proteinske frakcije.
GLIKOMAKROPEPTID( GMP)
GMP čini 15-20% whey proteina. Prva istraživanja koja se tiču GMP vezana su za stomatologiju. Naime, pokazan je pozitivan uticaj GMP na prevenciju stvaranja zubnog plaka, kao i karijesa. Da, whey protein za belje i zdravije zube!
GMP se vezuje i za produkciju i oslobađanje CCK( holecistokinina) iz našeg digestivnog trakta, to je jedan od hormona sitosti, „apetit supresant“. Novija istraživanja na temu GMP ukazuju na mogući uticaj ovog proteina na razvoj bifidobakterija( zdrava crevna flora), bolju cirkulaciju, zdravlje kože i „jak imunitet“.
BOVINI SERUM ALBUMIN( BSA)
BSA čini 2-5% whey proteina, jako je bogat esencijalnim amino kiselinama u idealnom odnosu. Relevatna istraživanja pokazuju značajan uticaj na aktivnost T-limfocita( ćelije imunog sisteima). Najvažniju ulogu u održavanju ljudskog zdravlja igraju upravo limfociti. To je jedna vrsta belih krvnih zrnaca. Razlikujemo dve vrste limfocita, a to su T i B limfociti. Svaka od njih ima svoj zadatak. T limfociti imaju ulogu da prepoznaju i razlikuju strane materije od onih koje pripadaju organizmu i da ih unište, dok B limfociti regulišu stvaranje antitela.
BSA se pripisuju i moćna antioksidantna svojstva, BSA sprečava oksidaciju LDL( „loš holesterol postaje još gori“). Istraživanja „u povoju“ ukazuju na moguć uticaj BSA na prevenciju dijabetesa tipa 2, kao i nekih auto-imunih bolesti.
IMUNOGLOBULINI( IgM, IgA, IgG)
Imunoglobulini( dominantno sekretorni IgA) čine 2-3% whey proteina i pokazuju direktna imuno-aktivna svojstva. Podsetimo da majčino mleko sadrži „zaštitne imuno-globuline“ koje odojče dobija direktno, jer njegov imuni sistem nije još dovoljno jak „da se sam brani“. Isto je i sa whey proteinom, koji potiče od mleka. Istraživanja pokazuju da Ig prisutni u whey proteinu ostvaruju pozitivan uticaj kod infekcija E.coli, kao i nekih oblika infektivnih dijareja.
LAKTOFERIN( LF)
Laktoferin čini oko 1% whey proteina. Ovaj protein ima svojstvo vezivanja gvožđa, a gvožđe je neophodno ne samo ljudima, već i patogenim mikrorganizmima za normalno funkcionisanje. Zahvaljujući svojstvu vezvanja gvožđa LF ga „oduzima“ mikroorganizmima kojima je neophodan za rast, i eto antimikrobnog učinka. Neka novija istraživanja upućuju na moguć učinak LF u borbi protiv kancera, bakterijskih toksina, zarastanju rana, a pominje se i svojstvo ublažavanja hroničnih zapaljenih procesa.
LAKTOPEROKSIDAZA( Lp) i LIZOZIM( Lz)
Ovi „enzimi ubice“ čine prave „hit man“ proteine koji čine manje od 1% whey proteina. Poznati su po tome da sprečavaju vezivanje i razmnožavanje patogenih mikroorganizama za target ćelije našeg organizma. Istraživanja u stomatologiji su pokazala značajan učinak u bobri protiv akumulacije zubnog plaka, zapaljenja desni i karijesa.
Da sumiramo…
Od belih i zdravih zuba, duže sitosti, do bolje otpornosti organizma na infektivne uzročnike, borbe protiv kancera i zdravlja kože – whey protein.
Da li posle svega ovoga možete sebi da dozvolite i pomisao da je whey „hemija“? Kao majčino mleko ;)
ZA SVE I IZNAD SVIH – WHEY PROTEIN!
Reference
1. Perez, M.D. and Calvo, M. (1995) Interaction of beta lactoglobulin with retinol and fatty acids and its role as a possible biological function for this protein; a review. J. Dairy Sci. 78:978-988.
2. Hambling, S.C., McAlpine, A.S. and Sawyer, L. (1992) Beta-lactoglobulin. In Advanced Dairy Chemistry Vol. 1. Proteins. (Fox, P.F., ed.), pp. 141-190. Elsevier Applied Science. London and New York.
3. Swart, P.J., Kuipers, M.E., Smit, C., Pauwels, R., DeBethune, M.P., DeCleroq, E., Meijer, D.K. and Huisman, J.G. (1996) Antiviral effects of milk proteins; acylation results in polyanionic compounds with portent activity against human immunodeficiency virus types 1 and 2 in vitro. Aids Res. Human Retroviruses 12:769-775.
4. Yadav, S. and Brew, K. (1991) Structure and function in galactosyltransferase. Sequence locations of alpha-lactalbumin binding site, thiol groups and di-sulfide bond. J. Biol. Chem. 266:698-703.
5. Ganjam, L.S., Thornton, W.H. Jr., Marshall, R.T. and MacDonald, R.S., (1997) J. Dairy Sci. 80 (10):2325-2329.
6. Kinsella, J.E. and Whitehead, D.M. (1989) Proteins in whey: Chemical, physical and functional properties. Adv. Food Nutr. Res. 33:343-438.
7. Fox, P.F. and Flynn, A.F. (1992) In Advanced Dairy Chemistry Vol. I. Proteins. (Larson, B.L. ed.), pp. 255-281. Elsevier Applied Science, London and New York.
8. Smith, C., Halliwell, B. and Aruoma, O.I. (1992) Protection of albumin against the pro-oxidant actions of phenolic dietary components. Food Chem. Toxicol. 30:483-489.
9. Koisumi, C. and Nonaka, J. (1975) Comparison of catalytic function of oxymyoglobin and metmyoglobin for the oxidation of linoleate in aqueous emulsions. Bull Jap. Soc. Sci. Fish. 41:1053-1061.
10. Strand, F.T. (1995) Denatured bovine serum albumin milk products and method therefore. US patent 5 473 050.
11. Nagasako, Y., Saito, H., Tamura, Y., Shimamura, S. and Tomita, M. (1993) Iron binding properties of bovine lactoferrin in iron rich solution. J. Dairy Sci. 76:1876-1881.
12. Denisove, I. I., Gennadeva, T.I., Zhdanova, T.V., Hristova, M. and Khazenson, L.B. (1996) The action of lactoperoxidase, lactoferrin and lactoglobulin on Shigella sonnei in an in vivo experiment. Ahurnal Mikrobiol. Epidemil. Immunogiol. 1:66-69.
13. Bellamy, W., Yamauchi, K., Wakabayashi, H., Takakura, N., Shimamura, S. and Tomita, M. (1994) Antifungal properties of lactoferricin B, a peptide from the N-terminal region of lactoferrin. Letters Appl. Microbiol. 18:230-233.
14. Swart, P.J., Kuipers, M.E., Smit, C., Van der Strate, B.W., Harmsen, M.C. and Meijer, D.K. (1998) Lactoferrin: Antiviral activity of lactoferrin. Adv. Exp. Med. Biol. 443:205-13.
15. Uchida, Y., Sekine, K., Kuhara, T., Takasuka, N., Ligo, M. and Tsuda, H. (1998) Inhibitory effects of bovine lactoferrin on intestinal polyposi in the Apc(min) mouse. Cancer Letters 134:141-145.
16. Uchida, Y., Sekine, K., Kuhara, T., Takasuka, N., Ligo, M., Maeda, M. and Tsuda, H. (1999) Possible chemopreventative effects of bovine lactoferrin on esophagus and lung carcinogensis in the rat. Jap. J. Cancer Res. 90:262-267.
17. Mattsby-Baltzer, I., Roseanu, A., Motas, C., Elveerfors, J., Engberg, I. and Hanson, L.A. (1996) Lactoferrin or a fragment thereof inhibits the endotoxin induced interleukin-6 response in human monocytic cells. Ped. Res. 40:257-262.
18. Shinoda, I., Takase, M., Fukuwateri, Y., Shimamura, S., Koller, M. and Konig, W. (1996) Effect of lactoferrin and lactoferricin on the release of interleukcin 8 from human polymorphonuclear leukocytes. Biotechnol. Biochem. 60:521-523.
19. Bockman R., and Guidon, P. (1996) Methods of enhancing wound healing and tissue repair. U.S. Patent 5 556 645.
20. Bayeye, S., Elass, E., Nazuruier, J., Spik, G. and Legrqnd, D. (1999) Lactoferrin, a multifunctional glycoprotein involved in the modulation of the inflammatory process. Clinical Chem and Lab. Med. 37:281-286.
21. Reiter, B. and Perraudin, J.P. (1991) Lactoperoxidase: Biological functions in Peroxydases in Chemistry and Biology. CRC Press Inc. pp. 143-180.
22. Bjorck, L. (1992) Lactoperoxidase. In Advanced Dairy Chemistry Vol. I. Proteins. (Larson, B.L., ed.), pp. 331-336. Elsevier Applied Science. London and New York.
23. El Salam, M. H., El Shibiny, A. and Buchheim, W. (1996) Characteristics and Potential Uses of the Casein Macropeptide. Int. Dairy J. 6(4):327-341.
24. Dziuba, J. and Minkiewicz, P. (1996) Influence of glycosylation on micelle-stabilizing ability and biological properties of the C-terminal fragments of cow's _-casein. Int. Dairy J. 6:1017-1044.
